Ⅰ 如何学DNA的转录和翻译
这个说复点个人的心得：我制的学习这些东西的时候，采用的比较笨的办法，就是自己动手去把那些过程给写下来，刚开始可以直接抄书本。自己记住后可以尝试慢慢去把主干给写出来，比如半保留，冈崎片段等等。然后就是参与的辅助因子。最后的话可以去记住个别重要酶类的作用机制。和各种辅助因子的结合顺序。
Ⅱ 医学遗传学学听课感想
遗传学的心来得
遗传学课程是在自应用生命科学的知识和技术对人类长久以来的演变遗传和信息变异的深入研究.它是生命科学院学生所学比较难的一门课程.作为一名遗传学教师深感要讲好这门课,使学生不感觉到高中知识的重复是非常困难的.这次非常有幸参加了这次培训,使我对遗传学感悟更深一层,无论从理论教学,还是实验教学,对二者的关系以及尺度的把握上,都有了很大的进步.乔老师严谨的治学态度,浑厚的理论功底,丰富的实践知识,无不给我树立了典范,学习的楷模,也给我们的职业发展规划上指明了道路.
通过这次学习让我感觉到要想讲好遗传学这门课,不仅仅是掌握了课本上的理论知识就可以了,要时刻留心生活中的一些案例.例如乔老师把很简单的血型判断和标记结合起来变成了经典的遗传知识,不仅提高了学生的学习兴趣,也让学生牢固掌握了血型的遗传知识,真是一举两得,让我感触颇深.还有乔老师从摩梭女的民族归属讲到核基因替换的理论,以及亲子鉴定中的理论知识和案犯的判断等等都让我感觉到乔老师的丰富的实践知识和幽默风趣,让我明白要想讲好遗传学这门课,必须要处处留心,用乔老师的一句话就是“身边处处有遗传”.
Ⅲ 谁能帮我写一篇学习生物的体会感想
现行《全日制普通高级中学生物教学大纲》是重新修订后于2002年5月颁布的，在大纲颁布之时，《课程标准》正在研究之中，由于大纲修订和标准研制在工作和人员上的连续性，使得此次生物课程改革的基本思想在大纲中已经有适当的体现，两者在课程改革上的方向是一致的，但与《教学大纲》相比，新课程仍有许多变化，这些变化决定了新课程课堂教学的变化。本文着重分析课程内容的变化及在这种变化背景下的课堂教学难点。
1 课程内容的变化
1.1 必修部分的变化
1.1.1 课程内容组成上的变化
高中生物教学大纲侧重于生命活动的基本规律，按生命的基本特征为线索展开，其内容和体系主要是高校《普通生物学》的内容和体系，即生物学的学科体系。新的高中生物学课程则抛弃学科体系，综合考虑高中学生的发展、社会发展和生物科学的发展需要，对原教学大纲的教学内容进行删减、增补和整合，精选出三个模块，即生物1(分子与细胞)、生物2(遗传与进化)、生物3(稳态与环境)。
1.1.2 课程内容的具体变化
《分子与细胞》模块整合了大纲教学内容中的“生命的物质基础”、“生命活动的基本单位”及“生物的新陈代谢”三个章的内容，删掉“生物的新陈代谢”一章中“植物对水分的吸收和利用”、“植物的矿质营养”、“人和动物体内三大营养物质的代谢”和“新陈代谢的基本类型”四节的内容，增加了“说明生物大分子以碳链为骨架”、“分析细胞学说建立的过程”、“使用显微镜观察多种多样的细胞”、“研究影响光合速率的环境因素”、“探讨细胞呼吸原理的应用”、“讨论恶性肿瘤的防治”及“细胞膜系统结构功能”、“细胞的凋亡”等内容。
《遗传与进化》模块整合了原大纲教学内容“生殖和发育”、“遗传和变异”及“生物的进化”三章内容。删掉第五章中“生殖的类型”和“个体发育”两部分，增加“关注转基因生物和转基因食品的安全性”、“探讨人类遗传病的监测”、“关注人类基因组计划及其意义”等内容。
《稳态与环境》模块整合了大纲教学内容必修部分中“生命活动的调节”、“生物与环境”与“人与生物圈”三章内容。删掉“生物圈稳态”中部分内容，及“动物行为产生的生理基础”、“生态因素”等内容。增加了“探索动物激素在生产中的应用”、选修本“人体生命活动的调节和免疫”(第一章)、“群落的演替”及“生态系统的信息传递”等内容。
在三个必修模块中保留了原来必修部分十二个实验中的七个，补充十五个，合计有22个实验，此外，在《课标》活动建议部分还增加了八个搜集资料活动、六个调查活动及一个参观活动、一个学生讨论活动。
1.2 选修部分的变化
三个选修模块除基因工程、细胞工程、微生物和发酵工程、酶工程等少数的内容来自原大纲教学内容的选修部分，其余绝大多数内容都是全新的。选修模块共有14个实验，除“DNA粗提取和鉴定”这个实验外，其余13个实验全部集中在选修1(生物技术实践)，都是全新的内容。
1.3变化的特点
新课程内容变化的特点是内容多而新，实验内容及其他活动多，体现生物科学的时代性和实践性，注重生活性，强调情感、态度和价值观。
2 课堂教学的难点
2.1 课堂教学的组织
2.1.1 面向全体学生
任何教学都有个起点，这就是学生的知识基础，课堂教学在多大程度上能面向全体学生，往往受制于学生知识基础的整齐度，面向全体学生的课程观念要求教学要给所有的学生提供同样的学习机会 ，满足不同学生的需求，使所有学生都能达到《课标》规定的基本要求。面对知识基础差异的学生，特别是选修课上的学生，如何组织课堂教学，才能体现向全体学生呢？有专家提出如下建议：1、精心设计问题，让每个学生都有事可做；2、课堂提问及练习既要有针对性，又要有全面性；3、努力改进教学方法，调动全体学生的积极主动性；4、布置给学生的作业要根据难易程度分级编组。虽然有专家的建议，但在具体操作上仍不乏难度。
2.1.2 探究性活动
科学既是一个知识体系又是一个探究过程，倡导探究性学习是普通高中生物新课程的一个基本理念，《标准》建议“在教学中教师应该让学生亲历思考和探究过程，领悟科学探究的方法”。在探究性学习的课堂上，教师讲解的时间不多，更多的时间留给学生进行独立的自主探究，教师在这个过程中要进行富有创造性的指导。探究性学习的指导是一门崭新的教学艺术，他不仅涉及教育心理学，学习心理学等教学理论，还涉及组织、引导、指导等方面的技术，如何进行行有效的指导以及如何在有限的课时中既完成大量教学内容，又腾出时间让学生自主探究，这将是探究性学习教学组织的难点所在。对于时间问题，有专家建议：1、把完整的探究活动和局部探究活动相结合；2、把课内探究和课外探究相结合。对于探究性活动的组织，《课标》也提出一些建议(详见《课标》实施建议部分)，但建议归建议，具体操作上仍是困难很大。
2.2 教学内容的处理
课程标准是根本，教材是在《课标》基础上再创造的结果，任何一本教材都无法适应不同地区的所有学生。同样，我们所选用的教材(人教版)虽然对现行教材有一定的继承性，但毕竟有不少变化，比如教材中的完整探究性活动过程不一定都适应我们的学生，这就要求我们在课堂教学中要创造性地使用教材，根据《课标》及学生情况对教材的教学内容进行取舍。
另外，由于高中教学都要面对高考，因而，如何取舍教材还要考虑高考的需要。显然如何创造性的使用教材，也是一个教学难点。
2.3 实验课的开课率和效率
新课程的实验课比重明显增大，实验内容新，完成实验所需的条件较高。受到实验室条件的限制，有些实验内容在短时间内还没法开课，特别是选修1的实验，比如DNA扩增需要DNA扩增仪，这得在实验室建设逐渐完善之后才能开课。
新课程的学生实验可分为三类：第一类是以实验操作技能训练为主的技能性实验，如观察细胞中的DNA和RNA、酶及DNA的提取；第二类是以检验已知的事实、概念或原理的真实性为主的验证性实验，如验证植物细胞的质壁分离及复原、观察有丝分裂等；第三类是以引导学生通过探究获得新知识和接受科学方法训练为主的探究性实验，如探究影响酶活性的因素、叶绿体中色素的提取和分离等。
每一类实验都有其特定的基本程序，如验证性的实验的基本程序是确定论题、获得论据、进行论证；探究性实验的基本程序是提出问题、作出假设、制订计划、实施计划、得出结论和表达、交流。因而每一类实验活动的完成各有难度，如第一类实验主要难度在于学生操作技能的掌握教学上，每二类实验除操作上难度外，论证过程的教学也需要教师进行科学的设计，第三类实验主要难度在于组织上。显然，要上好实验课，不仅需要教师有较好的实验操作技术和严密的逻辑推理能力，还需要教师有较强组织能力。这对于绝大多数教师来说，都不是一件容易的事。
2.4 针对学生的课堂教学评价
在《标准》所倡导的改革中，教学评价改革处于十分重要的地位。鉴于传统评价方法重结果轻过程，重知识轻情感、态度等缺点，《标准》对课堂评价提出如下建议：1、重视学习过程的评价，建立学生学习记录卡；2、在不同的教学方式中采取不同的评价策略；3、对纸笔测验进行适当改革；4、根据学生实际操作情况，评价学生的实验操作技能；5、从多个侧面评价学生的探究能力等。这些评价建议中，除对纸笔测验进行适当改革及对学生的实验操作技能进行评价外，其余评价方式都是全新的，因而，在实验内容多、难度大、教材量大的课堂教学中，如何安排时间有机地使用多种评价方式对学生进行课堂评价，以最大限度地激励学生，促进学生的发展，也是课堂教学的难点之一。
2.5 选修模块的选修率及课堂效率
影响选修模块选修率的因素有：必修模块教学对学生学习生物学兴趣的影响(或学生对教师教学的认同程度)、学生对选修模块兴趣程度、选修模块实验开课率、学生对选修模块教学认同度、学科选修广告的的煽动性、其它学科选修模块影响及高考的需要等。可以看出在这些因素中，课堂教学是至关重要的一个影响因素。与物理、化学相比，同样做为实验科学，生物实验设备不足、实验教学资源紧缺、高考对实验教学的冲击，以及因而产生的对实验教学的长期忽视导致的学科教师实验教学经验和能力水平的有限，将严重影响生物学科课堂教学的魅力，从而影响选修模块选修率。
与大纲选修部分教学内容相比，新课程选修模块的内容新、难度大、容量多的特点，对于选修模块的教学都是很大的挑战，在短时间内一个教师要适应三个选修模块的教学，困难很大。对此，有学者建议先尝试教师分工，一个人上一个模块；但若选课人数不平衡也可一个模块由多个教师来上，或外聘部分教师授课。即便如此，每位教师仍应加强培训学习，以胜任选修模块教学。
Ⅳ 如何学好生物学习的窍门、方法、经验。
生物：
对生物课来的学习不能按照数理源化的学习方法来学习，学习方法上应该和地理有点类似。数理化一节课上讲解的知识点不多，对一个重点知识会反复的在课堂上做题训练。而生物一节课上的知识点很多，可以不夸张的说，老师说得每一句话都有可能是一个考点。而且课时紧张，不能在课堂上巩固练习。所以课后的练习一定要认真做，有不懂的要马上问。生物的题目从一开始就比较具有综合性，一个题目会涉及到许多知识点。这种知识点的联系就是老师在课堂上强调的或者是补充的，很多学生不听课，自己看书，结果书看了，题不会做。也有学生上课只听课本上有的内容，课本上没的以为是不重要的，就没听。这些都应该避免。
学习生物课的要求和方法：
1.学习生物学知识要重在理解，勤于思考。
2.要重视理解科学研究的过程和方法，认真进行观察和实验 。
3.要重视理论联系实际 。
总之，是个积累的过程，你了解的越多，学习就越好，所以多记忆，选择自己的学习方法。祝学习成功！
Ⅳ 蛋白质化学学习心得1000字
化学物质与蛋白质的相互作用 化学物质与蛋白质的的沉淀作用 沉淀作用的类型 可逆沉淀 定义： 在温和条件下， 通过改变溶液的 pH 或电荷状况， 使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。 蛋白质在沉淀过程中， 结构和性质都没有发生变化， 在适当条件下， 可以重新溶解形成溶液， 所以这种沉淀又称为非变类型： 可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法， 如等电点沉淀法、 盐析法和有机溶剂沉淀法等。 不可逆沉淀 定义： 在强烈沉淀条件下， 不仅破坏了 蛋白质胶体的溶液的稳定性， 而且也破坏了蛋白质的结构和性质， 产生的蛋白质沉淀不可能再溶解于水。 由于沉淀过程中发生了蛋白质结构和性质的变化， 所以又称为变性沉淀。 类型： 加热沉淀、 强酸碱沉淀、 重金属盐沉淀等 沉淀剂的类型 无机物沉淀 盐析 定义： 低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度， 此现象叫盐溶。 继续向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、 硫酸钠、 氯化钠） 使蛋白质沉淀析出的现象叫做盐析（水与离子的相互作用增加了蛋白质表面的疏水补丁的相互作用； 同时瓦解了 以电荷为基础的蛋白质分子之间的作用） 。 盐析方程： lgS=lgS0-KSI S0 -离子强度为零时的溶解度 S-蛋白质在某一离子强度溶液中的溶解度 KS -盐析常数 第一类： Mn2+、 Fe2+、 Co2+、 Ni2+、 Cu2+、 Zn2+、 Cd2+,能和蛋白质分子表面的羧基、氨基、 咪唑基、 胍基等侧链结合 第二类： Ca2+、 Ba2+、 Mg2+、 Pb2+、 能和蛋白质分子表面的羧基结合， 但不能和含氮化合物结合 金属离子沉淀法 第三类： Ag2+、 Hg2+、 Pb2+、 能和蛋白质分子表面的巯基等侧链相结合 优点： 在稀溶液中对蛋白质有较强的沉淀能力。 处理后残余的金属离子可以用离子交换树脂和螯合剂除去。 等电点沉淀 定义： 在低的离子强度下， 用无机或有机酸碱调 PH 至等电点， 使蛋白质所带静电荷为零， 能大大降低其溶解度。 （适用于巯水性较强的蛋白质。 ） 主要优点： 很多蛋白质的等电点都在偏酸范围内， 而无机酸通常较廉价， 并且某些酸， 如磷酸、 盐酸、 和硫酸的应用能为蛋白质食品所允许。 同时， 常可直接进行其他纯化操作， 无需将残余的酸除去。 主要缺点： 酸化时易使蛋白质失活， 这是由于蛋白质对于低 PH 比较敏感所致。 有机物沉淀 优点： 溶剂容易蒸发除去， 不会残留在成品中， 因此适用于制备食品蛋白质。 而且有机溶剂密度低， 与沉淀物密度差大， 便于离心分离。 原理： 加入有机溶剂于蛋白质溶液中产生多种效应， 这些效应结合起来使蛋白质沉淀。 主要效应是水活度的降低。 （最常用的溶剂是乙醇和丙酮） 有机溶剂 缺点： 容易使蛋白质变性失活， 且有机溶剂易燃、 易爆、 安全要求高。 酚类化合物 定义： 当蛋白质溶液 PH 小于其等电点时， 蛋白质颗粒带有正电荷， 容易与酚类化合物或有机酸酸根所带的负电荷发生作用生成不溶性盐而沉淀。 （这类化合物包括鞣酸、 苦味酸、 三氯乙酸、 磺酰水杨酸等） 聚合物沉淀 及有机酸沉淀 非离子型聚合物 定义： 许多非离子型聚合物， 包括聚乙二醇（PEG） 可用来进行选择性沉淀以纯化蛋白质。 聚合物的作用认为与有机溶剂相似， 能降低水化物， 使蛋白质沉淀。 PDE 的使用:低分子量的蛋白质沉淀加入大量 PDE， 反之亦然。 所用的 PDE 的浓度通常为 20%， 浓度再高，会使粘度增大， 造成沉淀的回收比较困难。 且其不必除去。 聚电解质沉淀法 定义： 有一些离子型多糖化合物可应用于沉淀食品蛋白质。 如羧甲基纤维素， 海藻酸盐、 果胶酸盐、 卡拉胶等。 原理： 主要作用力是静电引力。 （加入量不能太多， 否则会引起胶融作用而重新溶解。 ） 化学物质对蛋白质的稳定作用 蛋 白质 不可 逆失 活的 化学 因素 强酸和强碱： 强的无机酸碱以及有机酸碱都可以改变蛋白质的 pH,引起蛋白质表面必须基团的电离； 由于各氨基酸残基所带电荷的相互吸引或者相互排斥使蛋白质的空间结构发生较大变化， 造成蛋白质分子聚集， 导致不可逆失活； 在强酸、 强碱条件下， 肽键也容易发生断裂。 氧化剂： 各种氧化剂能够氧化芳香族侧链的氨基酸以及甲硫氨酸、 半胱氨酸、 和胱氨酸残基； 分子氧、 过氧化氢氧自由基等是最常见的氧化剂。 在生物体内， 蛋白质的失活主要是通过活性氧（羟基自由基、 超氧离子、 过氧化氢、 过氧化物等来完成的。 ） 去 污 剂 和 活性表面剂： 离子表面活性剂： 阴离子： 如 SDS(十二烷基硫酸钠)阳离子： 癸基三甲基氯化铵、 十六烷基三甲基氯化铵等， 对蛋白质的变形能力比阴离子弱。 非离子去污剂： 通常不能使蛋白质变性。 变性剂 脲和盐酸胍： 高浓度的脲（8~10mol/L） 和盐酸胍（6mol/L） 与蛋白质多肽链作用， 破坏蛋白质分子内维持其二级结构和高级结构的氢键， 引起蛋白质不可逆失活。 有机溶剂： 取代蛋白质表面的结合水， 并通过疏水作用与蛋白质结合， 改变溶液的介电常数， 从而影响维持蛋白质天然构想的非共价力的平衡。 螯合剂： EDTA 与金属离子形成配位聚合物， 从而使酶失去金属辅助因子， 从而导致酶或者蛋白质的构想发生较大的改变， 导致蛋白质不可逆失活。 重 金 属 离 子和巯基试剂 重金属离子： （如 Hg2+、 Cd2+、 Pb2+等） 能与能与蛋白质分子中的半胱氨酸的巯基、 组氨酸的咪唑基、 色氨酸的吲哚基反应， 使蛋白质不可逆失活。 巯基试剂： （如巯基乙醇） 通过还原蛋白质分子内的二硫键使蛋白质失活（一般可逆） 。 低分子量的含二硫键的试剂可以与蛋白质分子中的的巯基作用， 使蛋白质失活。 蛋白质的稳定 常 用 方法：固化法： 将酶或者蛋白质多点连接于载体上。 添加剂： 保护蛋白质不受氧化剂氧化， 不受变性剂变性 化学修饰： 共价交联， 使蛋白质构想固化。 添加剂 共溶剂： 糖类、 醇、 氨基酸及其衍生物、 无机盐、 甘油、 多聚物（如聚乙二醇） 等被称为蛋白质共溶剂。 其改变溶液的热力学性质， 在蛋白质表面完全水化和共溶剂完全结合之间建立平衡， 使天然蛋白质稳定性增强， 理论上成为优先排阻作用。 抗氧化剂和还原剂： 蛋白质表面的半胱氨酸极容易被空气中的氧缓慢氧化而变成次磺酸或者二硫化物， 从而使蛋白质的电荷或者形状发生改变而失活。 （加入一些巯基试剂或者植物蛋白质课防止这种氧化。 ） 底物、 辅酶： 一些酶可以被底物、 辅酶或者竞争性抑制剂及反应产物所稳定。 其可能是降低活性中心的能量水平， 使酶趋于稳定。 金属离子： 如 Ca2+的存在可以稳定枯草杆菌蛋白酶、 灰色链丝菌蛋白酶和胰蛋白酶等， Ca2+与这些蛋白质的结合相当于与底物结合。 重金属离子可能引起酶活性抑制。 都具有长链疏水尾 和 亲水的 极性头 具有两个反应活性部位的双功能基团 同行双功能试剂： 两端具有相同的活性反应基团， 如 N-羟基琥珀酰亚胺酯， 二硝基氟苯、 双亚胺基酯等对氨基有专一性， 戊二醛也可与羟基反应。 异性双功能交联剂： 一端与氨基作用， 另一端与巯基作用（用碳二亚胺做交联剂， 第二个反应基团是羧基） 。 可被光活化的交联剂： 一端先于蛋白质反应， 经光照后， 另一端再产生一个活性基团， 如碳烯或者氮烯， 他们具有较高反应性，没有专一性。 可裂解型交联剂: 不可裂解型交联剂 化学交联剂 化学物质对蛋白质侧链基团的共价修饰作用外源化合物与生物大分子相互作用主要两个方式 共价结合： 当外源化合物的活性代谢产物与细胞内重要生物大分子共价结合时， 发生烷基化或芳基化，导致 DNA 损伤， 蛋白质正常功能丧失， 乃至细胞的损伤和死亡。 非共价结合 生物体内蛋白质加合物的形成 可与蛋白质发生反应的化合物（课本 148 页表格） ： 除少数烷化剂外， 绝大多数外源化合物需经体内代谢活化， 转为亲电子的活性代谢物再与细胞内生物大分子的亲核部位和基团发生共价结合。 蛋白质分子中的可反应基团： 氨基酸分子中的氨基和羧基、 丝氨酸和苏氨酸特有的羟基、 半胱氨酸分子中的巯基， 精氨酸分子中的胍基、 组氨酸分子中的咪唑基、 酪氨酸分子内中的酚基、 色氨酸分子中的吲哚基。 这些部位与源化合物发生共价结合， 会影响蛋白质的结构和功能。 与蛋白质的共价结合： 白蛋白是血液和组织间质中的主要蛋白质， 也是脂肪酸、 内源性（生物体内存在） 化合物及外源性（非生物体内存在） 化合物运输的主要载体， 容易与终致癌物结合形成共价加合物。 与血红蛋白共价结合： 外援化合物进入血液后， 可与红细胞膜结合而进入红细胞内与血红蛋白发生共价结合。 与细胞内蛋白质发生共价结合： 进入体内的外源化合物或其代谢产物可与浆胞、 质膜以及细胞核内的蛋白质发生共价结合形成加合物。 （如溴苯一种重要的肝脏毒物） ； 有些非遗传毒性致癌物与浆胞蛋白或者核蛋白共价结合， 对细胞造成不利影响。 特定的氨基酸残基侧链基团的修饰 蛋白质侧链基团的修饰是通过选择性的试剂或亲和标记试剂与蛋白质分子侧链上特定的功能基团发生化合反应来实现的。 修饰试剂的作用不专一， 不但与蛋白质必须基团作用， 也和非必须基团作用。 巯基化学修饰 烷基化试剂是一种重要的巯基修饰试剂， 尤其是碘乙酸和碘乙酰胺， 可用于多肽链氨基酸顺序分析过程中防止半胱氨酸的氧化。 N-乙基马来酰亚胺： 有较强的专一性， 伴随光变化， 容易通过光吸收变化确定反应程度。 5,5`-二硫-2-硝基苯甲酸（DTNB） ： 又称 Ellman 试剂， 最常用的巯基修饰试剂， 可通过光吸收变化确定反应程度 有机汞试剂： 最常用对氯汞苯甲酸， 溶于水中形成羟基衍生物， 与巯基相互作用时在 255nm 处光吸收具有较大的增强效应。 氨基化学修饰： 赖氨酸残基可被选择性修饰， 三硝基苯磺酸（TNBS） 与赖氨酸残基发生反应， 在 420nm 处和 367nm 处有光吸收 羧基化学修饰： 水溶性的碳化二亚胺类化学物可修饰蛋白质分子中的羧基基团 咪唑基的化学修饰： 组氨酸残基的咪唑基课通过氮原子的烷基化或碳原子的亲核取代来修饰， 常用焦炭酸（DPC） 二乙脂来修饰 酚和脂肪族羟基的化学修饰： 四硝基甲烷(TNM)可用于修饰络氨酸残基， 产生离子化的发色基团——3-硝基络氨酸衍生物。 胍基的化学修饰： 苯乙二醛： 两分子苯乙二醛与一份子精氨酸残基不可逆结合。 精氨酸残旧修饰试剂（如 4-羟基-3-硝基苯乙二醛） 可使被修饰的精氨酸残基在 405nm 处具有光吸收。 对硝基苯乙二醛修饰精氨酸残基可以得到唯一产物。 亲和性标记： 对于底物或者配体的结合部位具有一定亲和性， 因而能够结合选择性的结合在蛋白质的表面上的特定部位； 由于它们的化合反应性， 这类类似物能够与蛋白质分子共价结合； 这类反应试剂具有饱和性， 与底物或者天然配体竞争蛋白质的结合位点。 主要有光亲和标记和自杀性抑制剂两种类型， 自杀性抑制剂作为底物没有反应活性。 丁二酮和 1,2-环己二酮与胍基反应可逆生成精氨酸-丁二酮复合物， 该物与硼酸结合稳定。 蛋白质光谱探针 蛋白质吸光探针 金属探针 双缩脲法： 双缩脲与碱性溶液中与二价铜离子生成紫红色化合物， 具有 2 个和 2 个以上化合物都具有双缩脲反应， 紫红色化合物可在 540nm 处测量吸光度 Folin-Lowry 法： Lowry 等将双缩脲试剂和 Folin 酚试剂结合使用， 在蛋白质发生双缩脲反应之后， 再和 Folin 酚试剂反应， 此试剂在碱性条件下被蛋白质中络氨酸的酚基还原， 生成颜色更深的化合物， 可在 640nm 处测量。 双辛可宁酸法（BCA 法） ： 在碱性条件下， 蛋白质分子中的肽键与铜离子反应生成 Cu（I） 、 Cu(I)再与 BCA 反应形成紫色络合物， 在 565nm 测量吸光度。 染料探针 原理： 利用蛋白质和染料结合成沉淀或者改变结合燃料的光吸收特性， 借助燃料颜色的颜色的减退或减退变化的程度来测定蛋白质的含量。 溴酚蓝： 该试剂颜色对比度为 160nm， 反应在 pH3.2 左右进行， 在 600nm 测量吸光度。 溴甲酚绿： 对比度约为 170nm， 反应在 pH4.2 进行， 628nm 测量吸光度。 考马斯亮蓝： 在酸性条件下， 考马斯亮蓝与蛋白质结合。 其吸收高峰从 465nm 移至 595nm， 颜色由棕黄色转为深蓝色 蛋白质荧光探针 蛋白质光散射探针 蛋白质分子中存在络氨酸、 色氨酸、 苯丙氨酸残基， 能够吸收 270~300nm 的紫外光而发出紫外荧光。 小分子配体能与蛋白质发生相互作用， 导致蛋白质荧光的淬灭， 利用小分子配体对蛋白质内源性荧光的淬灭这一现象可以确定蛋白质与小分子配体的作用类型及结合部位。 作为一个好的荧光探针满足的条件 1.探针分子与蛋白质分子的某一微区必须有特异性的结合， 并且结合比较牢固； 2.探针的荧光必须对环境条件敏感 3.蛋白质分子与探针结合后不影响其原来的结构和特性。
Ⅵ 通过学习《细胞生物学》这门课有何心得体会，在你生命活动中有何作用
一、对细胞生物学有了系统的了解和深入的认识
（一）对《细胞生物学》的再认识
细胞生物学是现代生命科学的重要基础学科，它联系着生物科学的许多分支学科，尤其是与分子生物学、遗传学、生物化学等学科联系密切。从1665年英国人胡克发现第一个植物细胞后,历经170多年的研究探索,科学家们创立了被认为是19世纪的三大发现之一的细胞学说，细胞学说的创立对细胞学的发展起着极大的推动作用，在19世纪的最后25年的时间里，人们相继发现了有丝分裂、无丝分裂、减数分裂等细胞生命现象，同时还发现了染色体和多种细胞器，这段时间是细胞学的经典时期。1876年,O.Hertwig等发现了动物细胞的受精现象，于是实验细胞学得以迅速发展，人们广泛应用实验手段与分析方法来研究细胞学中的一些根本问题，于是开始出现了细胞遗传学、细胞生理学、细胞化学等生物学分支。20世纪50年代以来，电子显微镜与超薄切片技术相结合，产生了细胞超微结构这一新兴领域，大大地加深与拓宽了人们对细胞的认识，不仅对已知的细胞结构，诸如线粒体、高尔基体、细胞膜、核膜、核仁、染色体结构的了解出现了全新的面貌，而且发现了一些新的重要的细胞结构，如内质网、核糖体、溶酶体、核孔复合体与细胞骨架体系等，为细胞生物学学科早期的形成奠定了良好的基础。在这时期，生物化学与细胞学的相互渗透与结合，使人们对细胞结构与功能相结合的研究水平达到了前所未有的高度。20世纪60年代，“细胞生物学”以一门新的学科出现，70年代随着分子生物学的兴起，细胞生物学对细胞的研究由细胞、亚显微结构进入了分子水平。透射电子显微镜、扫描电子显微镜与扫描隧道显微镜的发明为细胞生物学学科的建立以及发展起着重要的推动作用。PCR技术的应用及序列分析手段的改进，使人类基因组计划得以提前5年完成。
（二）加深理解和拓宽了细胞生物学的理论知识
通过一学期的学习，使我对承担本课程的教学有了较大的信心，因为不仅巩固和加强了原来所学的细胞生物学专业知识，更主要的是从知识的深度和广度上都有较大的提高。以下几方面是本人对新知识的理解和收获。
1、细胞通讯：细胞的生命活动是由通讯引发的一系列生理活动现象。细胞通讯有三种方式：通过信号分子传递信息、通过相邻细胞表面分子的黏着相联系、通过细胞与胞外基质的黏着发生关系。其中通过信号分子的细胞通讯是主要的方式，也是发现最早研究最深入的细胞通讯。信号分子按组成分有激素、局部介质和神经递质三种类型，按其作用的部位又有第一信使和第二信使之分。而接受信号分子的受体根据其存在的部位又分细胞表面受体和细胞内受体两类。前者主要为膜上的糖蛋白，有离子通道偶联受体、G蛋白偶联受体、酶联受体三种，其中G蛋白偶联受体是最大的一类细胞表面受体，是一条7次跨膜的多肽链。细胞内受体主要位于细胞核内，有两个不同的结构域，一个是与DNA结合的结构域，另一个是激活基因转录的N端结构域。细胞内有5种最重要的第二信使：cAMP、cGMP、二酰甘油、肌醇三磷酸（IP3）、Ca2+。由cAMP引起的信号转导系统称为PKA系统，由二酰甘油、肌醇三磷酸（IP3）、Ca2+引起的信号通路称为PKC系统。以cGMP作为第二信使的PKG系统是酶联受体的信号转导的主要类型。信号在转导过程中，具有级联放大效应，细胞在接收信号之后，通过信号分子水解、受体钝化、受体减量调节以及磷酸酶作用使信号分子终止，以维持细胞正常的生命活动。
2、蛋白质的合成和分选机理：蛋白质的合成和分选运输是细胞中最重要的生命活动之一。核糖体是蛋白质合成的场所，其中糙面内质网上合成的蛋白质提供给内膜系统、细胞质膜以及细胞外，而内膜系统外的部分所需蛋白质则由游离核糖体合成的蛋白质提供。核糖体上合成的蛋白质为其一级结构，在导肽、信号肽的指导下，具一级结构的蛋白质以核孔运输、跨膜运输或小泡运输的方式分选定位到细胞特定部位。在蛋白质运输经过内质网、高尔基体时，在分子伴侣的帮助下进行蛋白质的加工修饰和拆叠，形成特定的蛋白质空间构象。
3、细胞周期调控：细胞周期分为分裂期和间期两个主要时期，分裂期时间短而间期持续时间长。由于获2001年医学/生理学诺贝尔奖的研究成果—细胞周期关键调节分子的发现，使得细胞周期调控机制的研究得到突破性进展。研究结果认为，细胞周期是受细胞周期蛋白（Cyclin）和周期蛋白依赖性激酶（CDK）的变化进行调控的，而细胞周期蛋白和周期蛋白依赖性激酶是组成细胞促成熟因子（MPF）的两个亚基，MPF与细胞周期蛋白一样在细胞周期中呈现周期性变化，在有丝分裂中期，MPF的活性达到最高峰。CDK通过对其底物丝氨酸和苏氨酸的磷酸化和去磷酸化进行调节。细胞周期中有3个关键的控制点；G1关卡、G2关卡、中期关卡。促后期复合物（APC）介导细胞周期蛋白降解使细胞退出有丝分裂。
哺乳动物细胞受多种CDK和多种Cyclin的调控，裂殖酵母只有一种CDK和一种Cyclin，芽殖酵母有一个CDK和多种Cyclin。
另外，对生物膜流动性的机理和功能上也有进一步的了解，科学家们发现了越来越多的参与跨膜运输的蛋白质种类，并对其作用机制研究得越来越深入。对细胞骨架体系的组成和装配机制有了更深入的理解，认识了分子发动机的概念。学习了核酶一节后，认识到并非所有的酶都是蛋白质，核酶的作用与蛋白酶的作用机制也有一定的差别。对目前的热门研究领域：程序性细胞死亡、癌细胞的发生机理及控制也有了一定的了解和认识。
有点冗长，你可以适当的删减一些！！
Ⅶ 从基因组“acgt”序列解读生命的奥秘学习心得
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